Ta diskuse o krvi mi připomněla, že jsem se jednou v práci podivoval nad jedním opravdu velmi starým ampérmetrem. Jeho šasi vypadala jako z bakelitu, ale evidentně to nebyl bakelit. Ukázalo se, že je z hemacitu, předchůdce bakelitu a pozdějších moderních plastů. Hemacit(e) byla směs hovězí/prasečí krve (jako pojivo) a dřevěných pilin (jako plnivo). Vzhledem k nízké ceně a skvělé obrobitelnosti (i leštění) se z toho vyrábělo kde co, od knoflíků po kliky nebo právě krabice na různé přístroje. Používalo se to v druhé polovině 19. století v mnoha variantách, např. místo krve dali mléčný protein kasein (vznikl edinoid) nebo místo krve kafr a místo pilin celulózu (vznikl celuloid). Např. dodnes se používá textit (epoxid + textílie). Bylo to levné, tvarovatelné, do určité míry barvitelné, atd ... no, než to začátkem 20. století nahradil plně syntetický a ještě levnější bakelit.
Zásadní složkou toho organického pojiva byly proteiny, jejichž funkce byla opravdu to slepit, sesíťovat. Na ochranu před zkažením u dřeva stačí, když ho uzavřete. Proto si fakt nemyslím, že by tam byla nějaká výrazná antibakteriální funkce nebo něco podobného. Zpevnění, lesk, impregnace, ... to všechno skvěle zvládne dobře sesíťovaný polymer. (a používá se to tak i dneska.) A takový sesíťovaný polymer z té krve (možná zprvu i náhodou) vyrobili. (Spíš to ale imho tak nějak čekali, že bílkovny lepí se nejspíš vědělo odjakživa - viz vajíčka přidáváná do malty.)
Jak? Denaturací, ale vhodnou denaturací - chceme změnit terciální strukturu ale zachovat primární strukturu. Velká část biomolekul, proteiny nevyjímaje, jsou velmi dlouhé molekuly z jednotlivých aminokyselin (jejichž pořadí určuje primární strukturu*) dané biomolekuly). Ten dlouhý řetězec má silné tendence se nějak uspořádat, nebo aspoň nějak zašmodrchat, protože některé aminokyseliny nebo jejich části jsou silně hydrofilní/hydrofobní/nabité, atd. Důsledkem je, že ta dlouhá molekula je obvykle nějak prostorově uspořádána (terciální struktura) a velmi často toto uspořádání umí měnit v závislosti na podmínkách. Prostě typický protein se umí sbalit a rozbalit, třeba podle pH nebo teploty nebo přítomnosti nějakých iontů. A když ho tepelně nebo chemicky (např. formaldehydem) zdenaturujete, tak ho rozbalíte; tu terciální strukturu mu narovnáte. Když se to přežene (více tepla, silnější chemie, nebo trávicí enzymy), tak se rozpadne i ta primární struktura, třeba až na jednotlivé aminokyseliny.
Terciální struktura, nejčastěji ta rozbalenost/sbalenost, je pro proteiny a jejich biologickou naprosto zásadní, protože to určuje jejich rozpustnosti ve vodě. Sbalený protein má obvykle hydrofobní části svých aminokyselin hezky schované uvnitř klubka a hydrofilní vystavené ven, takže je dobře rozpustný ve vodě. Rozbalený už je nerozpustný, ale na druhou stranu může nastat situace, kdy se jednotlivé proteinové molekuly začnou (místo interakce s vodou) vzájemně spojovat a agregovat. Jinými slovy je z proteinu ideální polymerní jednotka připravená k polymerizaci, ani netřeba síťovadlo, protože reaktivních části na tom polymerním řetězci je spousta a sesíťuje se to i samo. Stačí jen dodat plnidlo, aby byla síť hustá.
*)Biomolekuly mají primární strukturu (jak jdou jednotlivá písmenka, aminokyseliny za sebou), obvykle nějaké prvky sekundární struktury (jejich svázání do šroubovic, beta-skládaných listů a podobných kompaktních prvků), terciální struktury (sbalené/rozbalené klubko) a někdy i kvarterní (složení několika jednotek molekuly do sebe - např. hemoglobin má tuším 4 kousky, hormon štítné žlázy 2 apod.).